Vraag:
Waarom zijn aminozuren in de biologie homochiraal?
Poshpaws
2012-01-11 15:45:54 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Waarom zijn bijna alle aminozuren in organismen linkshandig (uitzondering is glycine dat geen isomeer heeft) wanneer abiotische monsters typisch een gelijkmatige mix van links- en rechtshandige moleculen hebben?

Het is geen antwoord, maar Radiolab had een geweldige discussie over chiraliteit en de kwestie die je hebt aangekaart. Het beluisteren waard: http://www.radiolab.org/2011/apr/18/mirror-mirror/
@yamad. De site waarnaar u linkt, bevat de regel 'alle levende moleculen zijn linkshandig'. Dit is natuurlijk onzin.
Welnu, ik denk dat het grote mysterie is dat alle aminozuren die zijn opgenomen in eiwitten op het ribosoom linkshandig zijn, met uitzondering van glycine, dat niet chiraal is. Dit omvat [selenocysteïne] (https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine) en [pyrrolysine] (https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine). Niet alle biologisch actieve aminozuren zijn echter L-isomeren. D- [alanine] (https://en.wikipedia.org/wiki/Alanine), dat voorkomt in de bacteriële celwand, is een duidelijk voorbeeld, maar er zijn nog veel meer.
@TomD ha, eerlijk genoeg. Afgezien van de oversimplificaties, vind ik het stuk echter nog steeds leuk, omdat ik me herinner dat ze goed werk leveren en een intuïtief gevoel geven voor wat chiraliteit is en de effecten ervan. Het is natuurlijk waarschijnlijk dat ze meer frustrerende oversimplificaties maken en ik miste ze of vergaf ze in mijn verrukking dat een populaire show bereid was behoorlijk diep te graven in een idee als chiraliteit voor amusementsdoeleinden. Soms maakt Radiolab grote misstappen, maar over het algemeen denk ik dat hun spullen behoorlijk solide zijn voor zover populaire verslagen van lastige wetenschappelijke concepten gaan.
Vijf antwoorden:
#1
+26
Gergana Vandova
2012-01-12 08:03:13 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Ik weet dat je verwijst naar de gewoonlijk door ribosoom vertaalde L-eiwitten, maar ik kan niet anders dan eraan toevoegen dat er enkele peptiden zijn, nonribosomale peptiden genaamd, die niet afhankelijk zijn van het mRNA en D-amino kunnen bevatten zuren. Ze hebben zeer belangrijke farmaceutische eigenschappen. Ik raad dit (1) recensieartikel aan als je geïnteresseerd bent in het onderwerp. Het is ook vermeldenswaard dat D-alanine en D-glutamine worden opgenomen in het peptidoglycaan van bacteriën.

Ik las verschillende artikelen (2, 3, 4) die het probleem van chiraliteit bespreken, maar ze concluderen allemaal dat er geen duidelijke reden is waarom we in de L-wereld leven. De L-aminozuren zouden geen chemische voordelen moeten hebben ten opzichte van de D-aminozuren, zoals biociden al aangaven.

Redenen voor het voorkomen van de twintig gecodeerde eiwitaminozuren (2 ) heeft een informatief en interessant overzicht. Dit is de paragraaf over het onderwerp chiraliteit:

Dit is gerelateerd aan de vraag naar de oorsprong van optische activiteit in levende organismen waarover een zeer grote literatuur bestaat ( Bonner 1972; Norden 1978; Brack andSpack 1980). We stellen niet voor om deze vraag hier te behandelen, behalve om op te merken dat de argumenten die in dit artikel worden gepresenteerd, van toepassing zijn op organismen die zijn opgebouwd uit D- of L-aminozuren.

Het is mogelijk dat zowel L als D levens waren aanwezig (L / D-aminozuren, L / D-enzymen die L / D-substraten herkennen), maar bij toeval versloeg de L-wereld de D-wereld.

Ik vond ook de dezelfde vraag in een forum waar een van de antwoorden intrigerend lijkt. Ik kan geen commentaar geven op de betrouwbaarheid van het antwoord, maar hopelijk heeft iemand de expertise om dit te doen:

Ten eerste heeft ons melkwegstelsel een chirale spin en een magnetische oriëntatie, waardoor kosmische stofdeeltjes sterlicht polariseren als circulair gepolariseerd in slechts één richting. Dit circulair gepolariseerde licht breekt D-enantiomeren van aminozuren meer af dan L-enantiomeren, en dit effect is duidelijk bij analyse van de aminozuren die op kometen en meteoren worden aangetroffen. Dit verklaart waarom L-enantiomeren, althans in de melkweg, de voorkeur hebben.

Twee, hoewel zwaartekracht, elektromagnetisme en de sterke kernkracht achiraal zijn, is de zwakke kernkracht (radioactief verval) chiraal. Tijdens bèta-verval geven de uitgezonden elektronen bij voorkeur de voorkeur aan één soort spin. Dat klopt, de pariteit van het universum blijft niet behouden in nucleair verval. Deze chirale elektronen breken opnieuw bij voorkeur D-aminozuren af ​​versus L-aminozuren.

Dus vanwege de chiraliteit van zonlicht en de chiraliteit van nucleaire straling, zijn L-aminozuren de stabielere enantiomeren en hebben daarom de voorkeur voor abiogenesis.

  1. BIOSYNTHESE VAN NIETRIBOSOMALE PEPTIDEN

  2. Redenen voor de voorkomen van de twintig gecodeerde eiwitaminozuren

  3. Moleculaire basis voor chirale selectie bij RNA-aminoacylering

  4. Hoe de natuur omgaat met stereo-isomeren

  5. De aanpassing van diastereomere S-prolyldipeptidederivaten aan de kwantitatieve schatting van R- en S-leucine enantiomeren. Bonner WA, 1972

  6. De asymmetrie van het leven. Nordén B, 1978

  7. Beta-structuren van polypeptiden met L- en D-residuen. Deel III. Experimentele bewijzen voor verrijking in enantiomeer. Brack A, Spach G, 1980

Bedankt Gergana. Ik zal een deel hiervan volgen. Ik kan later iets zeggen over de astronomische hoek.
Ik hoop dat deze documenten nuttig zijn. Laat me weten wat je hebt gevonden.
Het verschil tussen L- en D-aminozuren heeft geen invloed op de tertiaire structuur?
Omdat ik me verveelde, heb ik links naar de citaten uit "Redenen voor het voorkomen van de twintig gecodeerde eiwitaminozuren" gevonden en toegevoegd.
#2
+16
KAM
2012-01-11 20:26:19 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Het ribosoom houdt het peptidegebonden tRNA en aminoacyl-tRNA in de juiste richting om de peptidyltransferasereactie te katalyseren.

http://www.pnas.org/content/103/36 /13327/F1.expansion.html

Als het binnenkomende aminoacyl-tRNA het andere enantiomeer was, zou het aminozuurgedeelte niet goed passen in de actieve ribosoomplaats. Met andere woorden, de vorm van het ribosoom selecteert voor specifieke aminozuurenantiomeren. In abiotische mengsels is de aanmaak van aminozuren en hun polymerisatie niet-katalytisch, en dus is er geen specificiteit of selectie voor bepaalde enantiomeren.

Als je de 'biogenese'-vraag stelt, dan denk ik het antwoord is dat we de oorspronkelijke selectie niet kennen, en het kan gewoon toeval zijn. Maar toen de biochemie ze eenmaal begon te maken en te gebruiken, waren ze natuurlijk allemaal hetzelfde. Maar eerlijk gezegd is "waarom geen D-aminozuren" ongeveer even logisch als "waarom niet 22 aminozuren, of 23, of 24, of 25?" Omdat dat is wat er is gebeurd.

Bedankt voor het antwoord @KAM. Ik koop echter uw kritiek op het biogenese-aspect van de vraag niet! Het kan zijn dat "toevallig" L-aminozuren zijn geselecteerd, maar het feit dat al het leven nu alleen nog maar L-aminozuren gebruikt, is intrigerend. Gegeven een gelijke waarschijnlijkheid van L- en D-aminozuren, suggereert dit dat het leven alleen voortkwam uit L-amino's, of dat het L-amino-leven erin slaagde het D-amino-leven te overtreffen en uit te roeien. Beide mogelijkheden sturen ons in interessante richtingen.
Maar je krijgt nog steeds een upvote ;-)
Ik denk dat 'waarom geen D-aminozuren' _ volkomen logisch is_. Dehydrogenases (dhs) vertonen ook een [type stereospecificiteit] (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3157549), waarbij sommige dhs de _pro_-4R-waterstof overbrengen uit NAD (P) H (A- type) en anderen dragen de _pro_-4R (B-type) over, die ook in de evolutie bewaard is gebleven: geen dh van het A-type is geëvolueerd uit een voorouder van het B-type, en _vice versa_. Je argument over niet passen kan ook worden toegepast op A-dhs of B-dhs, maar dit betekent naar mijn mening heel weinig en geeft geen antwoord op de vraag: waarom geen ribosoom dat D-aminozuren kan gebruiken?
#3
+11
Michael Kuhn
2012-01-11 16:58:56 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Voor zover ik weet, is het niet bekend waarom we alleen linkshandige en niet rechtshandige aminozuren zien. Een recent artikel speculeert dat de zwakke kracht verantwoordelijk zou kunnen zijn voor een kleine asymmetrie in energieniveaus tussen de stereo-isomeren. Als het effect echter klein is, is het moeilijk in te zien waarom het biologische implicaties zou moeten hebben. In 2004 toonden Tamura en Schimmel aan dat RNA een voorkeur heeft voor L-aminozuren, terwijl gespiegeld RNA een voorkeur heeft voor D-aminozuren. Ze concluderen:

Deze resultaten suggereren de mogelijkheid dat de selectie van L-aminozuren voor eiwitten werd bepaald door de stereochemie van RNA.

Dus de volgende vraag is: waarom observeren we slechts één soort RNA? Het kan toevallig zijn dat een polymeer met één RNA-configuratie zichzelf repliceert.

De chiraliteit van RNA versterkt de chiraliteit van aminozuren, puur. Ik vraag me af of er spiegel-RNA is, omdat de straf voor gespiegeld worden lager is? (is het lager?)
Ik hou van je laatste zin
#4
+9
Joshua
2012-01-13 01:43:46 UTC
view on stackexchange narkive permalink

De normale resultaten van een poging om eiwitten te assembleren met gemengde chirale aminozuren is een eiwit dat niet vouwt.

De algemene aanname als gevolg van dit resultaat is dat er al heel vroeg een keuze moet worden gemaakt om gebruik alle rechtshandige of alle linkshandige aminozuren. Er lijkt geen specifieke reden te zijn om de ene manier boven de andere te kiezen, behalve wat betreft prevalentie.

#5
  0
user1258361
2017-08-09 03:02:11 UTC
view on stackexchange narkive permalink

Het gebruik van slechts 1 chiraliteit voor het ecosysteem vereenvoudigt de eiwitvorming en vouwkaders. In theorie zou je een codonsysteem kunnen hebben met 40 verschillende waarden (en 24 overtollige waarden): glycine, stopcodon en links / rechts variaties van elk ander aminozuur. De eiwitten en nanomachines die nodig zijn om dit te ondersteunen, zouden echter een waanzinnig complex zijn. Het is veel efficiënter om rond 1 chiraliteit te bouwen en je eraan te houden.

Als alternatief zou je enzymen kunnen hebben die specifiek zijn ontworpen om eiwitten van de "verkeerde" chiraliteit om te keren, afhankelijk van de soort.

Met dat in gedachten, een ecosysteem met verschillende soorten met verschillende aminozuurchiraliteit zou een spijsverteringschaos zijn. Als je een dextro-proteïne steak eet, zal je spijsvertering de proteïnen breken in ... dextro-aminozuren. Beste resultaat: ze absorberen niet en worden door het toilet gespoeld. Slechtste resultaat: ze worden opgenomen en uw cellen gebruiken ze om eiwitten te maken - wat ernstige vouwfouten, niet-functionele eiwitten en een groot aantal niet-traceerbare gezondheidsproblemen veroorzaakt die waarschijnlijk een verkeerde diagnose zouden krijgen als een spirocheetinfectie (uitgebreide gezondheidsproblemen die niet beperkt zijn naar een specifieke regio en hebben geen waarneembaar patroon).

Addendum: uw immuuncellen kunnen niet-functionele / misvormde eiwitten die worden geproduceerd door het consumeren van dextro-aminozuren identificeren als gevaarlijke vreemde materie / indringers, die wijdverspreide allergieën veroorzaken


Deze Q&A is automatisch vertaald vanuit de Engelse taal.De originele inhoud is beschikbaar op stackexchange, waarvoor we bedanken voor de cc by-sa 3.0-licentie waaronder het wordt gedistribueerd.
Loading...